Lehoczkiné Simon Mária: A comparative study of the conformational stabilities of trypsin and α-chymotrypsin. In: Acta biologica Szegediensis, (45) 1-4. pp. 43-49. (2001)
Előnézet |
Cikk, tanulmány, mű
4543.pdf Letöltés (1MB) | Előnézet |
Absztrakt (kivonat)
A comparative study was performed on the conformational stabilities of trypsin and a-chymotrypsin. At 45ºC, trypsin was most stable at pH 3, while the highest stability of a -chymotrypsin was observed at pH 5. With both ester and amide substrates, trypsin displayed activation at pH 3. In the case of a-chymotrypsin, activation was detected at pH 5 only with the amide substrate. The time curves of heat inactivation were complex. For both enzymes, autolysis proceeded with the highest velocity at pH 8. The results obtained on a-chymotrypsin suggested consecutive reactions: the first step, heat denaturation of the protein, is followed by digestion of the damaged molecules.
| Mű típusa: | Cikk, tanulmány, mű |
|---|---|
| Rovatcím: | Articles |
| Befoglaló folyóirat/kiadvány címe: | Acta biologica Szegediensis |
| Dátum: | 2001 |
| Kötet: | 45 |
| Szám: | 1-4 |
| ISSN: | 1588-385X |
| Oldalak: | pp. 43-49 |
| Nyelv: | angol |
| Befoglaló mű URL: | http://acta.bibl.u-szeged.hu/39243/ |
| Kulcsszavak: | Természettudomány, Biológia |
| Megjegyzések: | Bibliogr.: 49. p.; Abstract |
| Feltöltés dátuma: | 2016. okt. 17. 09:25 |
| Utolsó módosítás: | 2021. ápr. 13. 12:43 |
| URI: | http://acta.bibl.u-szeged.hu/id/eprint/22443 |
 |
Tétel nézet |
