Unstable semiquinone in photosynthetic reaction center

Gerencsér László; Maróti Péter: Unstable semiquinone in photosynthetic reaction center. In: Acta biologica Szegediensis, (49) 1-2. pp. 187-190. (2005)

[thumbnail of 49187.pdf]
Előnézet
Cikk, tanulmány, mű
49187.pdf

Letöltés (277kB) | Előnézet

Absztrakt (kivonat)

Ubiquinone can take up two electrons and two protons upon reduction and serves as essential redox cofactor in several proteins. Out of its 9 possible redox states, only Q and Q– are seen in the QA site and Q, Q– and QH2 in the Q8 site of the reaction center of photosynthetic bacterium Rhodobacter sphaeroides. The focus of our interest was the investigation of kinetic and energetic aspects of Q– stability in the Q8 binding site. Under physiological conditions, the semiquinone anion is very stable and it binds more tightly than Q or QH2. At high light intensity of continuous excitation, however, it binds poorly and favors release to the solution. We attribute the decrease of semiquinone affinity to conformational changes in the QB binding site upon repetitive and frequent charge separation (and subsequent very fast recombination) in the photochemically closed reaction center.

Mű típusa: Cikk, tanulmány, mű
Rovatcím: Photosynthesis; Proceedings
Befoglaló folyóirat/kiadvány címe: Acta biologica Szegediensis
Dátum: 2005
Kötet: 49
Szám: 1-2
ISSN: 1588-385X
Oldalak: pp. 187-190
Nyelv: angol
Konferencia neve: Hungarian Congress on Plant Physiology, 8., 2005, Szeged, Hungarian Conference on Photosynthesis, 6., 2005, Szeged
Befoglaló mű URL: http://acta.bibl.u-szeged.hu/39248/
Kulcsszavak: Természettudomány, Biológia
Megjegyzések: Bibliogr.: 190. p.; Abstract
Feltöltés dátuma: 2016. okt. 17. 09:24
Utolsó módosítás: 2021. ápr. 13. 11:07
URI: http://acta.bibl.u-szeged.hu/id/eprint/22722
Bővebben:
Tétel nézet Tétel nézet